Con respecto a las proteínas:

 

1) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

2) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

3) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

4) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

5) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

6) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

7) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

 

1. Las proteínas tienen cuatro niveles en su estructura , la primera es la estructura primaria , esta corresponde a la secuencia de aminoácidos de  la proteína , indica que aminoácido la constituyen y en qué orden se disponen  en la cadena . La segunda , es la estructura secundaria, que es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio esta estructura se estudia dividida en tres , estructura en α-hélice ( cuando se enrolla hacia la derecha) hélice de colágeno ( cuando se enrolla hacia la izquierda ) y conformación-ß cuando la lámina está plegada , la tercera es la estructura terciaria , es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y da lugar a una conformación  globular, estos se mantienen estables gracias a los diferentes enlaces entre los radicales  de los aminoácidos , entre ellos existen varios tipos comos son por ejemplo el enlace de disulfuro , el de hidrógeno …., y por último la estructura cuaternaria , es la que presenta las proteínas construidas  por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.

2. En la estructura primaria el enlace que interviene es el enlace peptídico , en la estructura secundaria , en las tres hélices  se unen por medio de un enlace  covalente  y por un enlace débil de tipo enlace de hidrógeno  , en la estructura terciaria los enlaces  que interviene se dividen en enlaces fuertes   como  es el enlace disulfuro y luego están los enlaces de débiles como son enlace de hidrógeno , Interacciones iónicas , fuerzas de Van der Walls e interacciones hidrofóbicas y por por último los enlaces que intervienen en la estructura cuaternaria  están unidos por enlaces débiles no covalentes y , en ocasiones por enlaces covalentes del tipo disulfuro .

3. La estructura que presenta la α - queratina es una proteína que presenta estructura en α- hélice .y está formada por una hélice que presenta de 3,6 aminoácidos por vuelta .

4. Las principales características de las proteínas son:SOLUBILIDAD , esto se debe  a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares , sobre todo si su carga es elevada, estos establecen enlaces de de hidrógeno con las moléculas de H2O y así cada radical quedan descubiertos de una capa de moléculas e impiden que esta se unan a otras moléculas proteicas .DESNATURALIZACIÓN ,es la pérdida de la estructura terciaria , cuaternaria e incluso la secundaria esto sucede debido a la rotura de de los enlaces que las mantiene , esto da lugar a cambios en el pH , variaciones de temperatura…., ESPECIFICIDAD , las proteínas que interactúan con otras presentan estructuras tridimensionales específicas y unos aminoácidos concretos  , esto les permite diferenciar las proteínas que son muy parecidas , como por ejemplo las hormonas peptídicas , las insulina ...también tenemos enzimas que son llamadas centro activo y proteínas homólogas que realizan la misma función en especificar , y por último tenemos la función de  CAPACIDAD AMORTIGUADORA , al estar constituidas por aminoácidos pueden llegar a desprender (protones H+) y comportarse como un ácido , ya se a como base o neutralizando la variaciones de pH.

5. Las proteínas tienen diferentes propiedades como son : ESTRUCTURAL , a niveles celulares las proteínas forman parte de la membrana plasmática y forman estructura dérmicas como la elastina. RESERVA ,ejerce esta función la caseína de la leche , TRANSPORTE , existen  diferentes proteínas que transportan sustancias y otras que transportan oxígeno como la seroalbúmina , ENZIMÁTICA , son proteínas que tiene acción catalizadora  como la maltasa , CONTRÁCTIL, gracias a esta función es posible el movimientos , como el flagelina , HORMONAL, las hormonas son proteínas transportadas  como por ejemplo la insulina del páncreas ,DEFENSA ,esta función la realiza y-globulinas o  inmunoglobulina  que contribuyen a los anticuerpos, HOMEOSTÁTICA, esta función mantiene constante los valores de determinadas variables del medio interno como son la salinidad .

6. Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. los enlaces que no afectan a la desnaturalización son los enlaces peptídicos .

7. Cuando decimos que un aminoácido es anfótero o se comporta como tal nos referimos a que dicho aminoácido se puede comportar como base o como ácido , esto se debe que el grupo básico o amino capta protone .